Физиологическое значение протеинов. Физиологическая роль белка

Белки, жиры, углеводы, витамины - основные пищевые вещества в рационе человека. Пищевыми веществами называют такие химические соединения или отдельные элементы, которые необходимы организму для его биологического развития, для нормального протекания всех жизненно важных процессов.

Белки - это высокомолекулярные азотистые соединения, основная и обязательная часть всех организмов. Белковые вещества участвуют во всех жизненно важных процессах. Например, обмен веществ обеспечивается ферментами, по своей природе относящимися к белкам. Белками являются и сократительные структуры, необходимые для выполнения сократительной функции мышц - актомиозин; опорные ткани организма - коллаген костей, хрящей, сухожилий; покровные ткани организма - кожа, ногти, волосы.

По составу белки делятся на: простые - протеины (при гидролизе образуются только аминокислоты и аммиак) и сложные- протеиды (при гидролизе образуются еще и небелковые вещества - глюкоза, липоиды, красящие вещества и др.).

Среди многочисленных пищевых веществ белкам принадлежит наиболее важная роль. Они служат источником незаменимых аминокислот и так называемого неспецифического азота, необходимого для синтеза белков.

От уровня снабжения белками в большой степени зависят состояние здоровья, физическое развитие, физическая работоспособность, а у детей раннего возраста - и умственное развитие. Достаточность белка в пищевом рационе и его высокое качество позволяют создать оптимальные условия внутренней среды организма, необходимые для роста, развития, нормальной жизнедеятельности человека и его работоспособности. Под влиянием белковой недостаточности могут развиваться такие патологические состояния, как отек и ожирение печени; нарушение функционального состояния органов внутренней секреции, особенно половых желез, надпочечников и гипофиза; нарушение условно-рефлекторной деятельности и процессов внутреннего торможения; снижение иммунитета; алиментарная дистрофия. Белки состоят из углерода, кислорода, водорода, фосфора, серы и азота, входящих в состав аминокислот - основных структурных компонентов белка. Белки различаются уровнем содержания аминокислот и последовательности их соединения. Различают белки животные и растительные.

В отличие от жиров и углеводов белки содержат кроме углерода, водорода и кислорода еще азот - 16%. Поэтому их называют азотсодержащими пищевыми веществами. Белки нужны животному организму в готовом виде, так как синтезировать их, подобно растениям, из неорганических веществ почвы и воздуха он не может. Источником белка для человека служат пищевые вещества животного и растительного происхождения. Белки необходимы прежде всего как пластический материал, это их основная функция: они составляют в целом 45% плотного остатка организма.

Белки входят также в состав гормонов, эритроцитов, некоторых антител, обладая высокой реактивностью.

В процессе жизнедеятельности происходит постоянное старение и отмирание отдельных клеточных структур, и белки пищи служат строительным материалом для их восстановления. Окисление в организме 1 г белка дает 4,1 ккал энергии. В этом и заключается его энергетическая функция. Большое значение имеет белок для высшей нервной деятельности человека. Нормальное содержание белка в пище улучшает регуляторную функцию коры головного мозга, повышает тонус центральной нервной системы.

При недостатке белка в питании возникает ряд патологических изменений: замедляются рост и развитие организма, уменьшается вес; нарушается образование гормонов; снижаются реактивность и устойчивость организма к инфекциям и интоксикациям. Питательная ценность белков пищи зависит прежде всего от их аминокислотного состава и полноты утилизации в организме. Известны 22 аминокислоты, каждая имеет особое значение. Отсутствие или недостаток какой-либо из них ведет к нарушению отдельных функций организма (рост, кроветворение, вес, синтез белка и др.). Особенно ценны следующие аминокислоты: лизин, гистидин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, валин. Для маленьких детей большое значение имеет гистидин.

Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и заменяться другими. Их называют незаменимыми. В зависимости от содержания заменимых и незаменимых аминокислот пищевые белки разделяются на полноценные, аминокислотный состав которых близок к аминокислотному составу белков человеческого тела и содержит в достаточном количестве все незаменимые аминокислоты, и на неполноценные, в которых отсутствуют одна или несколько незаменимых аминокислот. Наиболее полноценны белки животного происхождения, особенно белки желтка куриного яйца, мяса и рыбы. Из растительных белков высокой биологической ценностью обладают белки сои и в несколько меньшей степени - фасоли, картофеля и риса. Неполноценные белки содержатся в горохе, хлебе, кукурузе и некоторых других растительных продуктах.

Физиолого-гигиенические нормы потребности в белках. Эти нормы исходят из минимального количества белка, которое способно поддержать азотистое равновесие организма человека, т.е. количество азота, введенного в организм с белками пищи, равно количеству азота, выведенного из него с мочой за сутки.

Суточное потребление пищевого белка должно полностью обеспечивать азотистое равновесие организма при полном удовлетворении энергетических потребностей организма, обеспечивать неприкосновенность белков тела, поддерживать высокую работоспособность организма и сопротивляемость его неблагоприятным факторам внешней среды. Белки в отличие от жиров и углеводов не откладываются в организме про запас и должны ежедневно вводиться с пищей в достаточном количестве.

Физиологическая суточная норма белка зависит от возраста, пола и профессиональной деятельности. Например, для мужчин она составляет 96-132 г, для женщин - 82-92 г. Это нормы для жителей больших городов. Для жителей малых городов и сел, занимающихся более тяжелой физической работой, норма суточного потребления белка увеличивается на 6 г. Интенсивность мышечной деятельности не влияет на обмен азота, но необходимо обеспечить достаточное для таких форм физической работы развитие мышечной системы и поддерживать ее высокую работоспособность.

Взрослому человеку в обычных условиях жизни при легкой работе требуется в сутки в среднем 1,3 -1,4 г белка на 1 кг веса тела, а при физической работе - 1,5 г и более (в зависимости от тяжести труда).

В дневном рационе спортсменов количество белка должно составлять 15-17%, или 1,6-2,2 г на 1 кг массы тела.

Белки животного происхождения в суточном рационе взрослых должны занимать 40 - 50% от общего количества потребляемых белков, спортсменов - 50 - 60, детей - 60 - 80%. Избыточное потребление белков вредно для организма, так как затрудняются процессы пищеварения и выделения продуктов распада (аммиака, мочевины) через почки.

До середины XX в. считалось, что пептиды не являются самостоятельным классом органических соединений, а представляют собой продукты неполного гидролиза белков, которые образуются в ходе переваривания пищи, в технологическом процессе или при хранении пищевых продуктов. И только после того как В. Дю Виньо (1953) определил последовательность остатков аминокислот двух гормонов задней доли гипофиза - окситоцина и вазопрессина - и воспроизвел их синтез химическим путем, появилась новая точка зрения на физиологическую роль и значение данной группы соединений. Сегодня обнаружено большое количество пептидов, которые обладают индивидуальной последовательностью аминокислот и даже не встречаются в гидролизатах природных белков.

Пептиды имеют невысокую молекулярную массу, широкий набор аминокислотных остатков (в их состав входят, например, D-аминокис-лоты) и структурные особенности (циклические, разветвленные). Названия пептидов образуются из названий аминокислотных остатков путем последовательного их перечисления, начиная с КН2-концевого остатка, с добавлением суффикса -ил, кроме С-концевой аминокислоты, название которой остается без изменений. Например:

В природе существует два вида пептидов, один из которых синтезируется и выполняет физиологическую роль в процессе жизнедеятельности организма, другой образуется за счет химического или ферментативного гидролиза белков в организме или вне его. Пептиды, образующиеся в процессе гидролиза вне организма (in vitro), широко используются для анализа аминокислотной последовательности белков. С помощью пептидов расшифрована аминокислотная последовательность фермента лизоцима, гормона поджелудочной железы инсулина (Сэнджер), нейротоксина яда кобры (Ю. Овчинников и др.), аспартатаминотрансферазы (А. Браунштейн и др.), пепсиногена и пепсина (В. Степанов и др.), лактогенного гормона быка (Н. Юдаев) и других биологически активных соединений организма.

Ферментативное образование пептидов происходит в желудочно-кишечном тракте человека в процессе переваривания белков пищи. Оно начинается в желудке под действием пепсина, гастриксина и заканчивается в кишечнике при участии трипсина, химотрипсина, амино- и кар-боксипептидаз. Распад коротких пептидов завершается ди- и трипепти-дазами с образованием свободных аминокислот, которые расходуются на синтез белков и других активных соединений. Гидролиз белка в желудочно-кишечном тракте обеспечивает структуру радикалов концевых аминокислот, зависящую от места приложения фермента (свойство специфичности). Так, при разрыве белка пепсином пептиды в качестве N-кон-цевых аминокислот содержат фенилаланин и тирозин, а в качестве С-концевых - глутаминовую кислоту, метионин, цистин и глицин. Пептиды, образующиеся из белка при участии трипсина, в качестве С-конце-вых аминокислот содержат аргинин и лизин, а при действии химотрипсина - ароматические аминокислоты и метионин.

Для многих природных пептидов установлена структура, разработаны методы синтеза и установлена их роль. На рис. 2.8 отображены физиологическое значение и функциональная роль наиболее распространенных групп пептидов, от которых зависят здоровье человека и органолептические и санитарно-гигиенические свойства пищевых продуктов.

Рис. 2.8. Важнейшие группы пептидов

Пептиды-буферы. В мышцах различных животных и человека обнаружены дипептиды - карнозин и ансерин, выполняющие буферные функции за счет входящего в их состав имидазольного кольца гисти-дина. Отличительной особенностью пептидов является присутствие в них остатка р-аланина:

H 2 N-р-аланил-L-гистидин-СООН

карнозин

β-аланил-N-метил-L-гистидин.

Синтез дипептидов-буферов осуществляется по схеме без участия рибосом:

β-аланин + АТФ + фермент ↔ фермент-β-аланиладенилат + дифосфат;

фермент-β-аланиладенилат + L-гистидин -" → β-аланил-L-гистидин + АМФ + фермент.

Карнозин и ансерин являются составной частью экстрактивных веществ мяса. Содержание их в последнем достигает 0,2-0,3% от сырой массы продукта.

Пептиды-гормоны. Гормоны - вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез внутренней секреции и поступающие в кровь для регуляции деятельности отдельных органов и организма в целом. Гормоны окситоцин и вазопрессин выделяются задней долей гипофиза (придаток мозга). Они содержат по 9 аминокислотных остатков, одну дисульфидную связь и на С-конце - амидную группу -CONH 2:

Регуляторная функция обоих гормонов заключается в стимуляции сокращения гладкой мускулатуры организма и секреции молока

молочными железами. Различия в природе остатков аминокислот в положении 3 и 8 дополнительно наделяют вазопрессин способностью регулировать водный баланс, осмотическое давление в крови и стимулировать процессы запоминания.

Гормоны гипоталамуса, в котором эндокринный аппарат взаимодействует с высшими отделами ЦНС, являются низкомолекулярными пептидами. Так, тиролиберин представлен трипептидом, состоящим из пи-роглутаминовой (циклической) кислоты, гистидина и пролинамида (Пи-роглу - Гис - Про - NH 2), люлиберин является декапептидом (Пиро-глу - Гис - Три - Сер - Тир - Гли - Лей - Apr - Про - Гли - NH 2), а соматостатин - циклическим тетрадекапептидом:

Гипоталамические гормоны участвуют в процессе высвобождения гормонов передней доли гипофиза. Тиролиберин, например, контролирует освобождение тиротропина - гормона, принимающего участие в регуляции деятельности щитовидной железы, соматостатин регулирует активность гормона роста (соматропина), а люлиберин участвует в регуляции выделения лютропина - гормона, влияющего на деятельность половых органов. Многие из гормонов (окситоцин, тиролиберин, пролактин - гормон передней доли гипофиза и гонадолиберин - гормон гипоталамуса) присутствуют в молоке жвачных животных и кормящих матерей.

Известен пептидный гормон меланотропин (МСГ), выделяемый в кровь промежуточной долей гипофиза. Одноцепочный пептид стимулирует образование пигмента, обуславливающего цвет глаз, кожи, волос. Различают две разновидности МСГ: α-МСГ, состоящий из 13 остатков аминокислот, и β-МСГ, в состав которого у человека входит 22 аминокислотных остатка. Панкреатический глюкагон, выделенный в 1948 г. в кристаллическом состоянии из поджелудочной железы человека, состоит из 29 остатков аминокислот. Он обладает двойным действием: ускоряет распад гликогена (гликогенолиз) и ингибирует синтез его из УДФ-глюкозы. Гормон активирует липазу, стимулируя процесс образования жирных кислот в печени.

Нейропептиды. В последние годы в отдельную группу выделяют более 50 пептидов, содержащихся в мозге человека и животных. Эти вещества определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль. Нейропептиды, называемые эндорфинами и энкефалинами, являются

производными β-липотропного гормона гипофиза, состоящего из 91 остатка аминокислот. β-Эндорфин представляет фрагмент гормона с 61-го по 91-й, у-эндорфин - с 61-го по 77-й, а а-эндорфин - с 61-го по 76-й остаток аминокислот. Энкефалины являются пентапептидами следующего строения:

Во всем мире сегодня интенсивно проводятся работы по выделению и изучению нейропептидов, целью которых является получение искусственным путем биологически активных соединений для использования их в качестве лекарств.

Вазоактивные пептиды. К группе пептидов, оказывающих влияние на тонус сосудов (вазоактивные), относятся брадикинин, кал-лидин и ангиотензин. Первый пептид содержит 9 остатков аминокислот, второй - 10, а третий - 8. Все они синтезируются из неактивных белковых предшественников в результате процесса постгрансляционной модификации. Например, ангиотензин, обладающий сосудосуживающими свойствами, образуется из белка сыворотки ангиотензиногена при последовательном действии протеолитических ферментов:

Пептидные токсины. Пептидную природу имеет ряд токсинов, вырабатываемых микроорганизмами, ядовитыми грибами, пчелами, змеями, морскими моллюсками и скорпионами. Идентифицировано 5 энтеротоксинов, продуцируемых бактериями Staphylococcus aureus (А, В, С, D и Е) и 7 нейротоксинов (от А до G), вырабатываемых Clostridium botulinum. Стафилококковые токсины, имея в своем составе 239-296 остатков аминокислот, отличаются по значению изоэлектри-ческой точки, коэффициентам диффузии и седиментации. Токсины могут стать причиной пищевого отравления при употреблении молочных, мясных, рыбных, жидких яичных продуктов, а также салатов и кремовых

начинок мучных кондитерских изделий при условии несоблюдения правил санитарно-гигиенической обработки и хранения последних. Боту-линические токсины относятся к наиболее сильнодействующим ядам и часто вызывают смертельные пищевые отравления при использовании овощей, рыбы, фруктов и приправ, не обработанных в соответствии с нормами. Молекулярная масса, например, токсина Е - 350 кД, токсина А - несколько больше. Эти токсины инактивируются при температуре выше 80 ° С и в кислой среде.

Энтеротоксины могут вырабатываться и бактериями Salmonella и Clostridium perfringens, являясь при этом причиной расстройства работы кишечника, обморочных состояний и лихорадки (брюшного тифа). Продуцируются энтеротоксины чаще в продуктах животного происхождения (говядина, птица, сыр, рыба), чем растительного (фасоль, оливы). Наиболее хорошо изучен энтеротоксин С. perfringens с молекулярной массой 36 кД и изоэлектрической точкой 4,3. Токсин содержит 19 остатков аминокислот, среди которых преобладают аспарагиновая кислота, лейцин и глутаминовая кислота. Ухудшая транспорт электролитов и глюкозы, данный токсин вызывает гибель клеток кишечника.

Ядовитый гриб бледная поганка содержит около 10 циклических пептидов с молекулярной массой около 1000. Типичным представителем их является особо ядовитый токсин а-аманитин. К токсичным компонентам яда пчел, оказывающим сильное влияние на ЦНС, относится апа-мин, состоящий из 18 аминокислотных остатков, а морских моллюсков - конотоксин, содержащий 13 остатков:

Пептиды- антибиотики. Представителями данной группы пептидов являются грамицидин S - циклический антибиотик, синтезируемый бактериями Bacillus brevis, и сурфактин - поверхностно-активный (содержащий сложноэфирную связь) антибиотик, синтезируемый бактериями Bacillus subtilius. Оба антибиотика эффективны при борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками и пневмококками:

Грамицидин способен быть ионофором, то есть переносчиком ионов К + и Na + через мембраны клеток.

Структурной основой антибиотиков, выделяемых плесневыми грибами Penicillium, является дипептид, построенный из остатков D-валина и цистина:

Антибиотики группы пенициллина эффективны при борьбе с инфекциями, вызываемыми стафилококками, стрептококками и другими микроорганизмами.

Вкусовые пептиды. Наиболее важными соединениями этой группы являются сладкие и горькие пептиды. В производстве мороженого, кремов в качестве подсластителей или усилителей вкуса используется аспартам, представляющий собой метиловый эфир L-α-аспартил-L-фенилаланина:

Аспартам слаще сахарозы в 180 раз, однако при длительном хранении и тепловой обработке сладость уменьшается. Подсластитель противопоказан больным фенилкетонурией. Пептиды горького вкуса образуются

при распаде белков в сырах и молоке при участии протеаз молочнокислых бактерий. Они представляют собой низкомолекулярные гидрофобные соединения, содержащие от 2 до 8 остатков аминокислот полипептидных цепей α s -казеина и β-казеина. Многие из горьких пептидов содержат N-концевую циклизованную глутаминовую кислоту. По мере гидролиза пептидов горький вкус таких соединений обычно исчезает.

Протекторные пептиды. Одним из наиболее распространенных соединений с протекторными свойствами является трипептид глутатион (γ-глутамилцистеинилглицин). Глутатион содержится во всех животных, растениях, бактериях, однако наибольшее его количество встречается в дрожжах и зародыше пшеницы. Вступая в окислительно-восстановительные реакции, глутатион выполняет функцию протектора, предохраняющего свободные -SH группы от окисления.

Он принимает на себя действие окислителя, "защищая" тем самым белки или, например, аскорбиновую кислоту. При окислении глутатио-на образуется межмолекулярная дисульфидная связь:

Глутатион принимает участие в транспорте аминокислот через мембраны клеток, обезвреживает соединения ртути, ароматические углеводороды, перекисные соединения, предотвращает заболевание костного мозга и развитие катаракты глаз.

Восстановленная форма глутатиона, входящая в состав хлебопекарных дрожжей, особенно долго хранившихся, или муки из проросшего зерна, понижает упругие свойства клейковины и ухудшает качество пшеничного хлеба. Дезагрегирующее действие восстановленного глутатиона на белки клейковины может осуществляться как без разрыва пептидных связей, так и с их разрывом. Дезагрегация белков без разрыва пептидных связей происходит при участии НДДФН2-содержащего фермента глута-тионредуктазы:

Г-S-S-Г + НАД 2 Ф ↔ 2Г-SH + HАДФ,

а с разрывом - в присудствии тиоловых простериаз, активный центр которых содержит сульфгидрильные группы:

Разрыв пептидных связей в белках под действием активированных протеиназ приводит к ухудшению реологических свойств теста и качества хлеба в целом.

Пептиды, имеющие достаточно высокую молекулярную массу (более 5000 Да) и выполняющие ту или иную биологическую функцию, называются белками. Под первичной структурой белков понимают последовательность аминокислот в полипептидной цепи и положение дисуль-фидных связей, если они имеются. Последовательность аминокислотных остатков в цепи реализуется за счет пептидной связи. Пептидная связь имеет частично двойной характер, так как расстояние между -NH и -СО группами в ней занимает промежуточное (1,32А) положение между расстояниями одинарной (1,49А) и двойной (1,27А) связей. Кроме того, группы R чередуются по обе стороны пептидной связи, следовательно, наблюдается трансизомерия. Расстояния между другими атомами и углы в структуре полипептидных цепей представлены на рис. 2.9.

Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных между собой ди-сульфидными связями. Образование дисульфид-ных мостиков -S-S- возможно и между двумя остатками цистеина, находящимися в одной полипептидной цепи. Примером могут служить основные белковые фракции клейковины: глиадин и глютенин пшеницы (см. Белки злаков).

Определение последовательности аминокислот в белках представляет интерес по двум причинам. Во-первых, эти данные необходимы для выяснения молекулярной основы биологической активности и, во-вторых, для установления тех принципов, на основе которых формируются те пространственные структуры, от которых зависят физико-химические, питательные и функциональные свойства белков, определяющие их усвояемость, переваривание, качество пищевых продуктов, поведение в ходе технологических потоков и хранения. Для определения первичной структуры белка сначала разрывают

Рис. 2.9. Расстояние и углы между атомами в структуре полипептидной цепи

дисульфидные связи, затем определяют аминокислотный состав, N-кон-цевую и С-концевую аминокислоты и порядок соединения аминокислот друг с другом. Разрыв дисульфидных -S-S- связей осуществляют сильным окислителем (надмуравьиной кислотой) или восстановителем, а аминокислотный состав определяют после гидролиза пептидных связей 6 н раствором НС1 при 110°С в течение 24 ч в вакууме. Для анализа триптофана проводят щелочной гидролиз, так как в кислой среде данная аминокислота разрушается. Смеси аминокислот, полученные в результате гидролиза, фракционируют хроматографией на катионообменной смоле и идентифицируют (см. Качественное и количественное определение белка).

Порядок соединения аминокислотных остатков друг с другом определяют химическими (метод Эдмана) и ферментативными методами. Ферментативные методы основаны на свойстве специфичности ферментов. Так, трипсин разрывает молекулу на уровне карбоксильных групп лизина и аргинина, химотрипсин - карбоксильных групп ароматических аминокислот:

Для анализа последовательности аминокислотных остатков исходный материал делят на три части, одну из которых обрабатывают холодной НС1, другую - трипсином, третью - химотрипсином. Полученные смеси пептидов анализируют по аминокислотному составу и обрабатывают, наконец, экзопептидазами (амино- и карбоксипептидазами). Результаты суммируют с учетом того, что разрыв пептидов происходит в определенных местах цепи. Ниже иллюстрируется аминокислотная последовательность пептида из 25 первых аминокислот α 2 - и γ 1 ,-глиадинов пшеницы, расшифрованная таким образом для американского сорта Понка:

Полипептидная цепь белковой молекулы не лежит в одной плоскости. Полинг и Кори показали, что многие белки имеют конфигурацию а-спирали, которую легко можно представить в виде спирали, идущей по поверхности воображаемого цилиндра. Такая структура устойчива благодаря большому количеству водородных связей между -СО и -NH

Рис. 2.10. Вторичная структура белков: а) α-спираль (жирные линии - водородные связи); б) β-конфор-мация (R - боковые группы аминокислотных остатков)

группами пептидных связей. Водородные связи возникают между ковалентно связанным атомом водорода, несущим небольшой положительный заряд, и соседним атомом, обладающим незначительным отрицательным зарядом (кислородом, азотом). Некоторые фибриллярные белки ф-керотин, фиброин шелка) образуют (3-конформацию, представляющую как бы ряд листков, расположенных под углом друг к другу (рис. 2.10).

Наряду с большим количеством водородных связей в стабилизации вторичной структуры белка принимают участие другие относительно слабые связи: электростатические и гидрофобные. Энергия этих связей мала по сравнению с энергией ковалентных пептидных и ди-сульфидных связей, однако благодаря своей многочисленности они обеспечивают устойчивость макромолекул и позволяют образовывать активные комплексы (фермент-субстрат, антиген-антитело, репрессор-ДНК). Природа таких связей приведена на рис. 2.11.

Между двумя противоположно заряженными полярными группами, например, боковыми цепями аспарагиновой и глутаминовой кислот и положительно заряженным протони-рованным основанием (остатки аргинина, лизина, гистидина), осуществляются электростатические притяжения. Они более прочные, чем водородные связи. Гидрофобные связи возникают при участии групп -СН2, - СН3 ва-лина, лейцина или ароматического кольца фенил-аланина. Они представляют собой скопление заряда, обусловленного выталкиванием воды из пространства при близком взаимном расположении неполярных групп.

Регулярную вторичную структуру пептидных связей обеспечивают водородные связи, тогда как другие слабые силы участвуют в ней в меньшей степени. Слабые силы имеют большее значение в формировании третичной структуры белка. Впервые третичная структура

Рис. 2.11. Слабые связи:Водородные: 1 - между пептидными группами; 2 - между кислотами и спиртами (серии); 3 - между фенолом и имидазолом. Электростатические: 4 - между основаниями (аргинин, лизин) и кислотами (глутаминовая, аспарагиновая). Гидрофобные: 5 - при участии лейцина, изолейцина, валина, аланина; 6 - с участием фенилаланина

установлена для миоглобина, затем для гемоглобина крови. В данной структуре белка важную роль играют изгибы, обусловленные присутствием аминокислоты пролин. В изгибах отсутствует спирализованная структура. Общим признаком пространственного расположения остатков аминокислот в третичной структуре белков является локализация гидрофобных групп внутри молекулы, гидрофильных - на ее поверхности.

Многие белки обладают четвертичной структурой. Она представляет собой комбинацию субъединиц с одинаковой или разной первичной, вторичной и третичной структурой. Субъединицы соединены друг с другом с помощью слабых нековалентных связей. Действия мочевины, кислых и солевых растворов, детергентов часто приводят к диссоциации белка на субъединицы и потере их биологической активности. Диссоциация может быть обратимой. Примером белков с четвертичной структурой могут служить ферменты лактатдегидрогеназа и глютаматдегидрогеназа, содержащие, соответственно, четыре и восемь субъединиц.

Особенности химического строения боковых цепей аминокислотных остатков и расположение их в пространстве определенным образом обеспечивают, при выполнении белками биологических функций, компле-ментарность (соответствие) контактируемых поверхностей или поверхностей белка с небелковыми соединениями по принципу "ключ к замку". Имеется ряд экспериментальных доказательств относительно механизма формирования структуры молекулы белка путем ассоциации

α-спиралей и складчатых β-слоев (рис. 2.12). Этапы скручивания белка включают формирование двух временно создающихся коротких α- или β-спиралей, которые затем стабилизируются с образованием комплекса. Сформировавшиеся комплексы αα, β, αβ, называемые единицами скручивания, далее выступают в роли самостоятельных центров, способных к взаимодействию с другими элементами вторичной структуры. Задача заключается в том, чтобы как можно полнее расшифровать тот путь, который приводит к формированию функционально активной структуры белка в каждом конкретном случае.

Рис. 2.12. Предполагаемые этапы скручивания белка

44 :: 45 :: 46 :: 47 :: 48 :: 49 :: 50 :: 51 :: 52 :: 53 :: 54 :: 55 :: Содержание

56 :: 57 :: 58 :: 59 :: 60 :: 61 :: 62 :: 63 :: 64 :: 65 :: 66 :: Содержание

Современная наука достигла определенных успехов в изучении вопросов рационального питания. Хорошо известно, что его основу составляют получаемые с пищей белки, жиры, углеводы, а также витамины и минеральные вещества.

Белки, или протеины, имеют наибольшее значение для жизнедеятельности организма. Они являются структурной основой всех клеток тела, обеспечивают их деятельность. Белки выполняют разнообразные функции, такие как, каталитическая, структурная, регуляторная, сигнальная, транспортная, запасная (резервная), рецепторная, моторная (двигательная). Белки в организме человека образуются из пищевых белков, которые в результате переваривания расщепляются до аминокислот, всасываются в кровь и используются клетками. Существует 20 аминокислот, которые делятся на заменимые (они синтезируются в организме) и незаменимые, которые поступают с продуктами питания. К незаменимым аминокислотам относятся валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин, гистидин, особо важными признаны метионин, лизин и триптофан. Они содержатся преимущественно в продуктах животного происхождения. Особенно необходим для умственной деятельности метионин. Наибольшее содержание его в твороге, яйцах, сыре, мясе.

Средняя потребность организма в белках составляет 1-1,3 г на килограмм массы тела. В суточный рацион людей умственного труда следует включать белки как животного, так и растительного происхождения. Соотношение их составляет 45:55. Из растительных наибольшей ценностью и биологической активностью обладают белки сои, картофеля, овсянки, гречневой крупы, фасоли, риса.

Жиры- наиболее концентрированный источник энергии. Вместе с тем в организме они выполняют и другие важные функции: совместно с белками образуют структурную основу клеток, защищают организм от переохлаждения, служат естественными источниками витаминов А, Е, Д. Поэтому жиры и особенно их основной компонент-жирные кислоты-являются незаменимой составной частью пищи. Жирные кислоты подразделяются на насыщенные и ненасыщенные. Одни из самых ценных в биологическом отношении среди ненасыщенных жирных кислот-арахидоновая и линолевая. Они укрепляют стенки кровеносных сосудов, нормализуют обмен веществ, противодействуют развитию атеросклероза. Соотношение животных и растительных жиров составляет 70:30.

Арахидоновая кислота содержится только в животных жирах (свином сале--2%, сливочном масле-0,2%). Богато этим продуктом и парное молоко.

Линолевая кислота находится преимущественно в растительных маслах. Из общего количества жиров, входящих в пищу, рекомендуется потреблять 30-40 % растительных. Потребность организма в жирах составляет примерно 1-1,2 г на килограмм массы. Избыток жиров ведет к появлению излишней массы тела, отложению жировой клетчатки, нарушению обмена веществ.

Углеводы, обширная группа органических соединений, входящих в состав всех живых организмов. Углеводы считаются основным источником снабжения организма энергией. Кроме того, они необходимы для нормального функционирования нервной системы, главным образом головного мозга. Доказано, что при интенсивной умственной деятельности расходы углеводов повышаются. Углеводы также играют важную роль в обмене белков, окислении жиров, но их избыток в организме создает жировые отложения.

Углеводы поступают с пищей в виде моносахаридов (фруктозы, галактозы), дисахаридов (сахарозы, лактозы) и полисахаридов (крахмала, клетчатки, гликогена, пектина), превращаясь в результате биохимических реакций в глюкозу. Потребность организма в углеводах составляет примерно 1 г на килограмм массы. Излишнее употребление углеводов, особенно сахара, чрезвычайно вредно.

Главными источниками углеводов из пищи являются: хлеб, картофель, макароны, крупы, сладости. Чистым углеводом является сахар. Мёд, в зависимости от своего происхождения, содержит 70-80 % глюкозы и фруктозы. Помимо того, употребление углеводов в виде рафинированного сахара, конфет способствует развитию кариеса зубов. Поэтому рекомендуется в качестве источников углеводов больше использовать продукты, содержащие полисахариды (каши, картофель), фрукты и ягоды.

Средняя суточная потребность человека в углеводах составляет 4-5 г на килограмм массы. Углеводы в виде сахарного песка, меда, варенья рекомендуется вводить 35%, а остальное количество желательно восполнять за счет хлеба, картофеля, круп, яблок и т. д. http://www.ref.by/refs/89/20072/1.html

Белки сложные органические соединения, построенные из аминокислот. В состав белковых молекул входят азот, углерод, водород и некоторые другие вещества. Аминокислоты характеризуются наличием в них аминогруппы (NH2).

Белки отличаются друг от друга по содержанию в них разных аминокислот. В связи с этим белки обладают специфичностью, т. е. выполняют разные функции. Белки животных разных видов, разных индивидуумов одного и того же вида, а также белки разных органов и тканей одного организма отличаются друг от друга. Специфичность белков позволяет вводить их в организм лишь через органы пищеварения, где они расщепляются до аминокислот и в таком виде всасываются в кровь. В тканях из доставляемых кровью аминокислот образуются белки, свойственные данным тканям. Белки являются основным материалом, из которого построены клетки организма (Абрамова Т. 1994)

Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в отдельных случаях несколько, как правило, взаимосвязанных функций. Об одной из центральных функций, участии их в подавляющем большинстве химических превращений в качестве ферментов или важнейшего компонента ферментов. Ферменты в большинстве своем обеспечивают протекание необходимых для жизнедеятельности процессов при невысоких температурах и рН, близких к нейтральным.

Самая большая функциональная группа белков - ферменты. Каждый фермент в той или иной степени специфичен, т.е. функционально приспособлен к какому-то определенному субстрату, иногда к определенному типу химических связей. Под влиянием различных воздействий структура белковой молекулы может меняться, в связи с чем меняется и активность фермента. Например, существует зависимость скорости ферментативной реакции от изменения температуре и рН.

Некоторые биологические молекулы способны ускорять или ингибировать (от лат. inhibere - сдерживать, останавливать), т. е. подавлять активность ферментов - это один из способов регуляции ферментативных реакций. (Комов В.П. 2004)

Белки являются химическими структурами, представляющими собой линейную последовательность аминокислот, сформировавшуюся в ходе серии реакций конденсации, в которых задействованы а-карбоксильная и а-аминная группы смежных аминокислот. Образующиеся в результат этих реакций связи называются пептидными. Две аминокислоты образуют дипептид, а более длинные цепи - полипептиды. Каждая полипептидная цепь имеет одно аминное и одно карбоксильное окончание, которые могут образовывать последующие пептидные связи с другими аминокислотами. Многие белки состоят из более чем одной полипептидной цепи, каждая из которых формирует субъединицу. Порядок, в котором аминокислоты располагаются в цепи, определяется в процессе белкового синтеза последовательностью нуклеотидных оснований в специфической ДНК, содержащей генетическую информацию, относящуюся к этому белку. Последовательность аминокислот детерминирует окончательную структуру, поскольку боковые цепи компонента аминокислот притягиваются, отталкиваются либо служат физическим препятствием друг для друга, что «заставляет» молекулу складываться и принимать окончательную, соответствующую ей форму. Первичная структура белка - это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качественный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдельных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и видовую специфичность белка. Расшифровка первичной структуры белка имеет большое практическое значение, так как открывает возможность синтеза его в лаборатории. Благодаря расшифровке структуры гормона инсулина и иммуноглобулина эти белки получают синтетически и широко применяют в медицине. Изучение первичной структуры гемоглобина позволило выявить изменения его структуры у людей при отдельных заболеваниях. В настоящее время расшифрована первичная структура более 1000 белков, в том числе ферментов рибонуклеазы, карбоксипептидазы, миоглобина, цитхромо в и многих других.

Вторичная структура белка - это пространственная укладка полипептидной цепи. Выделяют три типа вторичной структуры: а-спираль, слоистоскладчатая спираль (или В-спираль) и коллагеновая спираль.

При образовании а-спирали полипептидная цепь спирализуется за счет водородных связей таким образом, что витки пептидной цепи периодически повторяются. При этом создается компактная и прочная структура полипептидной цепи белка.

Слоисто-складчатая структура белка представляет собой линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно и прочно связанные водородными связями. Такая структура является основой для фибриллярных белков.

Коллагеновая спираль белка выделяется более сложной укладкой полипептидных цепей. Отдельные цепи спирализованы и закручены одна вокруг другой, образуя суперспираль. Такая структура характерна для коллагена. Коллагеновая спираль имеет высокую упругость и прочность стальной нити. («Основы биохимии» 1986)

Третичная структура Общее расположение, взаимную укладку различных областей, доменов и отдельных аминокислотных остатков одиночной полипептидной цепи называют третичной структурой данного белка. Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако под третичной структурой понимают стерические взаимосвязи между аминокислотными остатками, далеко отстоящими друг от друга по цепи. Четвертичная структура если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой не ковалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой. Такие агрегаты стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями между остатками, находящимися на поверхности полипептидных цепей. Подобные белки называют олигомерами, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи-протомерами, мономерами или субъединицами.

Многие олигомерные белки содержат два или четыре протомера и называются димерами или тетрамерами соответственно. Довольно часто встречаются олигомеры, содержащие более четырех протомеров, особенно среди регуляторных белков (пример - транскарбамоилаза). Олигомерные белки играют особую роль во внутриклеточной регуляции: их протомеры могут слегка менять взаимную ориентацию, что приводит к изменению свойств олигомера.

Структурная функция белков или пластическая, функция белков заключается в том, что протеины являются главной составной частью всех клеток и межклеточных структур. Белки также входят в состав основного вещества хрящей, костей и кожи. Биосинтез белков определяет рост и развитие организма.

Каталитическая или ферментная, функция белков состоит в том, что протеины способны ускорять биохимические реакции в организме. Все известные в настоящее время ферменты являются белками. От активности белков-ферментов зависит осуществление всех видов обмена веществ в организме.

Защитная функция белков проявляется в образовании иммунных тел (антител) при поступлении в организм чужеродного белка (например, бактерий). Кроме того, белки связывают токсины и яды, попадающие в организм, и обеспечивают свертывание крови и остановку кровотечения при ранениях.

Транспортная функция белков заключается в том, что белки принимают участие в переносе многих веществ. Так, снабжение клеток кислородом и удаление углекислого газа из организма осуществляется сложным белком-гемоглобином, липопротеиды обеспечивают транспорт жиров и т.д.

Передача наследственных свойств в которой ведущую роль играют нуклеопротеиды, является одной из важнейших функций белков. В состав нуклеопротеидов входят нуклеиновые кислоты. Различают два основных типа нуклеиновых кислот: рибонуклеиновые кислоты (РНК), содержащие аденин, цитозин, урацил, рибозу и фосфорную кислоту, и дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК), в состав которых входят дезоксирибоза вместо рибозы и тимин вместо урацила. Важнейшей биологической функцией нуклеиновых кислот является их участие в биосинтезе белков. Нуклеиновые кислоты не только необходимы для самого процесса биосинтеза белка, они обеспечивают также образование белков, специфичных для данного вида и органа.

Регуляторная функция белков направлена на поддержание биологических констант в организме, что обеспечивается регулирующими влияниями различных гормонов белковой природы.

Энергетическая роль белков состоит в обеспечении энергией всех жизненных процессов в организме животных и человека Белки-ферменты определяют все стороны обмена веществ и образование энергии не только из самих протеинов, но и из углеводов и жиров. При окислении 1 г белка в среднем освобождается энергия, равная 16,7 кДж (4,0 ккал).

Белковые тела различных людей имеют индивидуальную специфичность. Это значит что, образование иммунных тел в организме человека при пересадке органов, в результате чего может возникнуть реакция отторжения пересаженного органа.

Индивидуальные различия в составе белков передаются по наследству. Нарушение генетического кода в ряде случаев может явиться причиной тяжелых наследственных заболеваний (Косицкий Г.И. 1985).

Белки являются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на усвояемость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80--100 г белка в сутки, причем заменить его другими веществами невозможно.

Обмен белков.

Среди органических элементов в организме человека белки занимают более 50% сухой массы клетки. Белки выполняют следующие функции:

пластическая (обновление)

энергетическая

ферменты состоят из белков, поэтому обмен веществ в организме (пищеварение, дыхание, выделение) обеспечивается наличием белков

все двигательные функции организма обеспечиваются взаимодействием сократительных белков - это актин и миозин.

В ткани постоянно протекают процессы распада белка с последующем выделением из организма неиспользованных продуктов белкового обмена и на ряду с этим синтез белков. Скорость обновления белков не одинакова для различных тканей. С наибольшей скоростью обновляются белки печени, слизистая оболочка кишечника и плазма крови. Медленнее обновляются белки, входящие в состав клеток мозга, сердца, половых желез. Еще более медленно белки мышц, кожи, кости, сухожилий, соединительной ткани. Для нормального обмена белков необходимо поступление с пищей в организм различных аминокислот. В состав белков входит 12 а.к., которые синтезируются в организме и 8 незаменимых. Без незаменимых аминокислот синтез белка в организме нарушается и наступает азотистый баланс, т.е. останавливается рост организма и наступает падение веса тела. Незаменимые а.к.: лейцин, изолейцин, вален, метионин, лизин, тионин, фенилаланин, триптофан.

Белки обладают различными а.к. составом, поэтому возможность их использования для синтетических нужд организма неодинакова. В связи с этим было введено понятие биологической ценности белков пищи. Биологически полноценными считаются те белки, которые содержат весь набор а.к. в таких соотношениях, которые обеспечивают нормальные процессы синтеза. Белки, не содержащие тех или иных а.к. или содержащие их в малом количестве называются неполноценными. Пища должна иметь в своем составе не менее 30-45% белков с высокой биологической ценностью (животного происхождения).

Всасывание белков. Всосавшись в кровь аминокислоты по венозной системе попадают в печень, где они подвергаются различным превращениям и значительная часть их используется для синтеза белка. Всосавшиеся и образовавшиеся в результате различных превращений аминокислоты в печени дезаминируются, т.е. образуется значительное количество аммиака, обладающего высокой токсичностью. В печени из аммиака образуется нетоксичная мочевина, которая удаляется из организма. Разнесенные кровотоком аминокислоты служат исходным материалом для построения тканевых белков, гормонов, ферментов, гемоглобина и многих других веществ белковой природы. Некоторая часть аминокислот используется для энергетических целей.

Азотистый баланс

Это соотношение количества азота, поступившего в организм с пищей и выделенного из него. Основным источником азота являются белки, поэтому по азотистому балансу можно судить о соотношении количества поступившего и разрушенного белка. Усвоение азота вычисляют по разности содержания азота в пище и в кале. Зная количество усвоенного азота легко вычислить количество усвоенного организмом белка, т.к. в белке содержится в среднем16% азота, т.е. на 1 г азота приходится 6,25 г белка. Следовательно, умножив найденное количество азота на 6,25 можно определить количество белка. Для того, чтобы установить количество разрушенного белка, необходимо знать общее количество азота, выведенного из организма. Поскольку азото содержание белкового обмена выделяется с мочой, находят количество азота, содержащегося в моче. Между количеством азота, введенного с белками в пищу и количеством азота, выводимым из организма, существует определенная взаимосвязь. Так, увеличение поступления белка в организм приводит к увеличению выделения азота из организма. У взрослого человека при адекватном питании количество введенного в организм азота равно количеству выведенного из организма. Это состояние называется азотистым равновесием. В случаях. Когда поступление азота превышает его выделение, говорят о положительном азотистом балансе, при этом преобладает синтез белка над распадом. Когда количество выведенного из организма азота превышает количество поступившего, то говорят о пониженном азотистом балансе (недостаток белка).

Белки в организме не депонируются. Поэтому при поступлении с пищей значительного количества белков только часть их расходуется на пластические цели, а большая часть расходуется на энергетические цели. Отрицательный азотистый баланс наблюдается у людей, которые питаются углеводами, но и выделение азота в 3 раза меньше, чем при полном голодании. Отрицательный азотистый баланс развивается не только при полном отсутствии или недостатке белка в пище, а также при потреблении пищи, содержащей неполноценные белки. При белковом голодании даже при достаточном поступлении других питательных веществ, происходит постепенная потеря массы тела, зависящая от того, что затраты тканевых белков не компенсируются поступлением белков с пищей.