Все о пептидах и антивозрастная косметика с пептидами. Пептиды

Организм человека является сложной системой, состоящей из ста триллионов маленьких клеточек. В свою очередь, данные «кирпичики» нашего тела созданы из молекул белка. Это и есть основной строительный материал организма, который еще называют живой наномашиной.

Пептиды

Молекулы белка, которых в каждой клеточке содержится сотни миллионов, играют в нашем организме различные роли. Одни из них формируют мышечную и костную ткань. Из других состоит мозг. Из третьих буквально соткана наша кожа.

Однако молекула белка - это еще не самый мелкий элемент нашего организма. Она представляет собой цепочку, звеньями которой служат аминокислоты. Меньшие части молекулы белка - это и есть пептиды. Они представляют собой элементы, сформированные из небольшого количества аминокислот (двух и более).

Различают олигопептиды. Это элементы, цепочка которых сложилась из одного-двух десятков аминокислот. Когда количество звеньев достигает пятидесяти, происходит образование самого белка. Аминокислоты имеют между собой особую связь, называемую пептидной.

Белок является незаменимым строительным материалом не только для тела человека. Без него невозможно формирование любого живого организма. Уже более века назад ученые разработали уникальный метод, позволяющий производить синтезирование белков в условиях лаборатории. Получить этот ценный элемент удалось из клеток, взятых у человека, растений и животных.

Классификация пептидов

Какие же существуют виды этих самых небольших звеньев белка? Выделяют такие:

1. Пептидные гормоны.
2. Нейропептиды.
3. Иммунологические гормоны.
4. Пептидные биорегуляторы.

К пептидным относят гормоны гипофиза и гипоталамуса, щитовидной и поджелудочной желез, пролактин и соматотропин, а также глюкагон. В данной группе находится метаноцитостимулирующий и адренокортикотропный гормоны.

Что можно отнести к нейропептидам? Гормоны, на которые возложена роль регуляторов физиологических процессов. Их выработка происходит в периферической и центральной нервной системах.

Защитная функция выполняется иммунологическими гормонами, а пептидными биорегуляторами контролируется работа каждой клеточки нашего организма.

Роль малых аминокислот

Она, прежде всего, состоит в построении нашего тела. Мы уже знаем, что такое пептиды. Эти элементы, по сути, представляют собой тот материал, из которого и состоят все живые организмы. Если в их образовании наблюдаются сбои, то организм быстрее изнашивается и стареет. Человек становится неспособным противостоять негативным воздействиям внешних факторов. Это приводит к самым различным патологиям. Сбои при осуществлении контрольных функций в клеточках грозят расстройством в работе органов и утратой здоровья.

Что такое пептиды для нас? Это элементы, которые не дают развиваться таким проблемам:

Патологиям сосудов и сердца;
- болезням пищеварительного тракта;
- ожирению;
- онкологии;
- диабету.

Пептиды также помогают очистить организм от попавших в него солей тяжелых металлов и радионуклидов.

Информационная система

Что такое пептиды для вновь созданных белковых молекул? Это своеобразные информационные системы, списывающие данные с матрицы ДНК. Именно при помощи пептидов все генетические сведения переносятся во вновь формируемые молекулы белков.

Учеными выяснен тот факт, что мелкие аминокислоты имеют градацию по своему предназначению. Свои, не схожие с другими пептиды имеются у каждой ткани и у каждого органа. Но в то же время научно доказано одинаковое строение элементов одной «специализации» у различных млекопитающих. Это позволило создать лекарственные препараты, основой которых являются животные пептиды.

Влияние на организм

Учеными проведены многочисленные исследования, в результате которых был установлен тот факт, что старение организма, а также появление в нем самых тяжелых заболеваний происходит из-за нарушений в синтезе белков. Если в организм ввести нужные ему пептиды, то произойдет торможение негативного процесса. Начнется восстановление тканей и клеток.

В аптеках вы можете приобрести препараты, содержащие пептиды. Отзывы специалистов об этих средствах подтверждают, что они дают возможность ускорить процесс деления клеток. При этом старые, которым уже сложно в полном объеме выполнять свои функции, заменятся новыми, молодыми и здоровыми. Это, в свою очередь, затормозит процессы старения у человека и продлит ему жизнь.

Дополнительное снабжение организма пептидами позволит очистить его от шлаков и устранить дефицит питательных компонентов. Такой прием окажет великолепное лечебное действие. Но в отличие от медикаментов пептиды не станут устранять симптомы недуга. Они восстановят функциональные возможности клеток и приведут их к нормальному состоянию.

Для тех, кто занимается спортом

Из той важной роли, которую мелкие цепочки аминокислот играют в человеческом организме, становится понятным, что такое пептиды для спортсменов. Если раньше использовались гормональные стероидные препараты, то сейчас их не пропустит ни один допинг-контроль.

Белки и пептиды просто необходимы спортсменам по таким причинам:

Они активизируют процесс выработки натуральных гормонов (тестостерона и т.д.);
- ускоряют регенерацию мышц;
- точечно и весьма эффективно восстанавливают сбои в отдельных местах организма.

Последнее действие хотелось бы отметить особо. Хорошо известно негативное влияние на организм препаратов, которые содержат обычные гормоны. Пептиды же, в противовес им, положительно влияют на отдельные клетки и органы. При этом их действие носит избирательный характер.

Пептиды, эффект от которых высоко ценится в бодибилдинге, имеют сравнительно небольшую стоимость. Они разрешены законом и находятся в свободной продаже. Стоит отметить и тот факт, что в организме после приема пептидов не остается никаких следов. Это позволит без опаски пройти любой допинг-контроль.

Что такое пептиды в бодибилдинге? Это препараты, обеспечивающие следующее:

Контроль аппетита.
- Качество сна.
- Приведение в норму эмоционального состояния.
- Повышение либидо.
- Укрепление иммунитета.

Что такое пептиды в спорте? Это средство, позволяющее улучшить физическую форму тела. При их приеме организму не будет нанесено вреда, не проявятся никакие побочные эффекты.

Пептиды в косметологии

Для оздоровления и омоложения кожи уже давно в состав различных кремов и сывороток добавляют такие белки, как кератин, коллаген и эластин. А вот пептиды в косметологии используются относительно недавно. В рецептах кремов, сывороток и других средств, предназначенных для кожи, данный компонент используется около тридцати лет.

На соотношение количества клеточек в различных стадиях их созревания регуляторные пептиды оказывают непосредственное влияние. Эти мелкие цепочки аминокислот попадают прямо в ядро клетки. При этом пептиды «отслеживают» и при необходимости регулируют основные этапы генетической программы. Например:

Ими контролируется скорость, с которой происходит деление стволовых клеток;
- доставляется информативная база ДНК, согласно которой происходит движение клеток к созреванию;
- на клеточном уровне поддерживается определенное количество рецепторов и ферментов.

Что такое пептиды в косметологии? Это вещества, которые нужны для того, чтобы клеточки быстрее обновлялись, а кожа - омолаживалась.

Активность всех клеточных систем на самом высоком уровне способны поддержать пептиды. Отзывы специалистов свидетельствуют о том, что при применении косметических средств, в составе которых находится эта ценная аминокислота, кожа становится более защищенной и устойчивой к недостаточному поступлению кислорода. Кроме того, она начинает активно сопротивляться тому действию, которое оказывают на нее токсические вещества, а также иные разрушающие эпидермис компоненты.

Положительное влияние

Вам впервые посоветовали купить косметическое средство, в котором имеются пептиды? Что это такое? Отзывы покупателей убедительно говорят в пользу таких средств. Они уменьшают уже появившиеся морщинки, подтягивают и увлажняют кожу. Косметические средства с пептидами улучшают цвет лица. Они оздоравливают кожу и дают ей силы активно сражаться с факторами, вызывающими старение. Пептиды укрепляют контур лица. Эти удивительные аминокислоты повышают общий тонус кожи и делают упругими находящиеся в ее слоях коллагеновые волокна.

Регулярное использование средств, содержащих пептиды, приводит в норму все восстановительные процессы, которые проходят в тканях и в органах.

Механизм действия

Пептиды оказывают влияние на выработку организмом генов, которые отвечают за размножение клеточек. Эта функция коротких цепочек аминокислот непосредственно влияет на обновление кожи. Пептиды включают процессы самовосстановления при помощи подачи клеткам соответствующих сигналов.

Удивительные аминокислоты транспортируют из косметики в кожу все действующие вещества. А это в значительной мере повышает эффективность используемых средств. Молекулы пептидов имеют такие мизерные размеры, что без труда проникают очень глубоко в кожу, где и осуществляют свои стимулирующие функции. Причем они делают это в соответствии с индивидуальными особенностями тканей и биоритмами человека.

Если в слоях кожи произошло нарушение микроциркуляции крови, то пептиды восстановят стенки сосудов. Это приведет к активизации кровотока и нормализует клеточное питание. Благодаря этому улучшится цвет лица, уменьшатся сосудистые звездочки и сеточки.

Использование средств, содержащих пептиды, оказывает положительное влияние на волосы. Эти аминокислоты укрепляют фолликулы и способствуют их развитию. Стоит отметить тот факт, что при использовании пептидов в организме не образуются антитела. Это позволяет говорить о минимальных рисках возникновения аллергических реакций.

Аминокислоты, избавляющие от лишних килограмм

Пептиды для похудения пользуются в настоящее время большой популярностью. Что это за средства? И как с их помощью сформировать стройную фигуру?

Препараты, содержащие пептиды для похудения, действуют с низкой скоростью. Однако процесс избавления от лишнего веса идет довольно уверенно. Для того чтобы фигура изменилась кардинально, потребуется проведение длительного курса лечения в течение нескольких недель. Прежде всего, прием препарата с пептидами должен ускорить обмен веществ в организме. Только после этого ваше тело начнет избавляться от одного лишнего килограмма в неделю. Данный процесс станет стабильным похудением, а не стрессовой ситуацией. К тому же произойдет общая перестройка работы всех систем в сторону оздоровления. Организму при этом можно немного помочь, включив в рацион питания больше растительной пищи, а также фруктов и овощей.

Действие на организм

Средства, в составе которых содержатся пептиды, оказывают комплексное влияние. Они способствуют следующему:

Сжиганию лишней подкожной жировой клетчатки;
- ускорению обмена веществ;
- приведению в норму уровня глюкозы и холестерина в крови;
- увеличению энергозатрат.

Функции аминокислот

В состав препаратов для похудения включают пептиды, выполняющие разнообразную работу в организме. Так, средства для избавления от ненужных килограмм создаются на основе таких компонентов:

- Эндорфинов , которые в ответе за наш иммунитет и хорошее настроение. Эти пептиды частично устраняют чувство голода и подключают к работе ресурсные возможности организма.
- Глюкагона - пептида, непосредственно регулирующего жировой и углеводный обмен.
- Лептина , замедляющего выработку нейропептида У (гормона голода). Эта аминокислота создает эффект ускоренного насыщения.
- HGH frag 176-191 . Роль этого пептида заключена в скорейшей утилизации старых жировых тканей и недопущении образования новых.

Преимущества метода

Применение препаратов, изготовленных на основе пептидов, за все время своего использования не вызвало никаких аллергических реакций. К тому же данный способ похудения не только великолепно избавляет человека от ожирения, но и снижает риск появления патологий сосудов и сердца, а также сахарного диабета.

Одним из важных химических свойств α-аминокислот, зависящим от одновременного присутствия в молекуле аминной и карбоксильной групп, является их способность в определенных условиях образовывать пептиды. Схема этого процесса, протекающего по типу реакции поликонденсации, такова:

В действительности в организме процесс идет много сложнее. Указанная реакция образования пептидов из аминокислот имеет большое значение для понимания химического строения белковых тел.

В результате реакции поликонденсации аминокислот можно получить соединения, составленные из многих аминокислотных остатков с очень высокими молекулярными массами. Такие соединения называют полипептидами, а -СО-NH-группировки в них - пептидными группами или пептидными связями. Пептиды могут быть получены также при неполном гидролизе белков.

Так как аминокислоты в составе пептидов находятся в форме ацилов, то в названии пептида им придается характерное для ацилов окончание -ил. Название концевой аминокислоты со свободной карбоксильной группой оставляют без изменений. Наименование пептида начинают с аминокислоты, сохранившей свободную α-аминогруппу.

Термин пептиды сейчас утратил свое первоначальное значение, так как когда-то под пептидами понимали конечные продукты переваривания белков, т.е. по существу - аминокислоты. Поэтому логично было продукты переваривания, составленные из двух аминокислотных остатков (пептидов), называть дипептидами, а из многих - полипептидами. Гораздо точнее пептиды именовать гетерополиаминокислотами, т.е. соединениями, составленными из того или иного числа различных аминокислот. Однако термин пептиды прочно вошел в химию белков, но в новом значении.

Рис. Схема твердофазного синтеза пептидов и белков

В лабораторных условиях пептиды могут быть получены разнообразными методами, общей чертой которых является обязательная защита в одной из реагирующих аминокислот аминной, а в другой - карбоксильной группы, с тем чтобы они могли вступить в реакцию конденсации только лишь по оставшейся свободной (или активированной в результате присоединения химического реагента) карбоксильной (СООН-) или аминной (NH2-) группе. Наибольшую известность приобрел метод твердофазного синтеза пептидов, предложенный Р.Меррифилдом. СООН-группу исходной аминокислоты здесь защищают присоединением к полимеру, a NH2-группу присоединяемой аминокислоты - трет-изобутилоксикарбонильным (БОК) радикалом. Метод поддается автоматизации, и на его основе создан автоматический синтезатор, при посредстве которого синтезируют не только пептиды, но и белки.

Из природных источников выделено несколько сотен индивидуальных пептидов и во многих случаях детально изучены их строение, свойства и биологическая активность. Приведем несколько примеров.

(y-глутамилцистеинилглицин, y-глу-цис-гли)- один из наиболее широко распространенных внутриклеточных пептидов, принимающий участие в окислительно-восстановительных процессах в клетках и переносе аминокислот через биологические мембраны:

Глутатион открыт Ф.Гопкинсом в 1921 г. Он представляет собой кристаллический порошок с температурой плавления 190-192 °С. Из раствора в 0,5 н. H2SO4 выпадает в виде нерастворимого меркаптида меди при добавлении Сu2O.

Приведенная выше формула соответствует так называемому восстановленному глутатиону (HS-глутатиону). В клетке наряду с восстановленной формой глутатиона всегда присутствует окисленная форма (SS-глутатион), переходящая в восстановленную при посредстве фермента-глутатионредуктазы:

Офтальмовая кислота (y-глутамил-α-аминобутирилглицин) - антагонист глутатиона, столь же широко распространена в природе, как и сам глутатион:

Присутствуя в клетках в ничтожных количествах, составляющих от 0,1 до 0,001 концентрации глутатиона, офтальмовая кислота действует как ингибитор в процессах, идущих с участием глутатиона.

(β-аланилгистидин; β-ала-гис) - пептид, содержащийся в мышцах животных:

Он препятствует накоплению и устраняет продукты перекисного окисления липидов, участвует в поддержании буферной емкости мышечного сока, ускоряет процесс распада углеводов в мышцах и в виде фосфата вовлекается в энергетический обмен в мышце. Впервые выделил карнозин из мышечной ткани и выяснил его строение В.С.Гулевич.

Роль пептидов в процессах жизнедеятельности крайне многообразна. Многие из них служат гормонами, некоторые представлены сильнейшими ядами (яды змей, жаб, улиток, пауков, насекомых, высших грибов, микробов), мощными антибиотиками, рилизинг-факторами (способствуют синтезу и высвобождению гормонов), регуляторами клеточного деления, переносчиками молекул и ионов через биологические мембраны, регуляторами психической деятельности. Значительное число природных пептидов синтезировано; кроме того, искусственным путем получены сотни их аналогов, некоторые из которых обладают более сильным биологическим действием, нежели их натуральные предшественники. И те и другие находят широкое практическое применение. На рис. приведено строение некоторых из них.

Рис. Биологически активные пептиды: Цифры около названий аминокислотных остатков обозначают их местоположение в молекуле, считая от N-конца к С-концу пептида. Стрелки начинаются от аминокислот, участвующих в образовании пептидной связи СООН-группами. Соседние остатки цистеина в циклах связаны дисульфидными мостиками. Группа NH2, заключенная в скобки, обозначает амидную группу. Подразумевается, что аминокислотные остатки соединены пептидными связями. Окситоцин и вазопрессин - гормоны задней доли гипофиза. Поступая в кровь, первый из них стимулирует сокращение мышечных волокон, расположенных вокруг альвеол молочных желез и мышц матки, второй - действует главным образом на гладкие мышцы кровеносных сосудов и участвует в регуляции водного баланса организма на уровне почек. Фаллоидин - ядовитое начало мухомора, вызывающее в ничтожных концентрациях гибель организма вследствие выхода ферментов и К+ из клеток; связь между остатками цистеина и триптофана в молекуле фаллоидина образована за счет взаимодействия сульфгндрильной группы и пиррольного кольца их радикалов. Грамицидин - антибиотик, действующий на многие грамположительные бактерии (пневмококки, стрептококки, стафилококки и др.), изменяет проницаемость биологических мембран для низкомолекулярных соединений и вызывает гибель клеток. Тиролиберин - гормон, синтезирующийся в гипоталамусе и обеспечивающий высвобождение (отсюда его другое название - рилизинг-фактор), а возможно, в усиление биосинтеза в гипофизе другого гормона - тиротропина, который, в свою очередь, контролирует деятельность щитовидной железы и образование в ней гормона - тироксина; указанная иерархия в регуляции биосинтеза гормонов является ярким примером участия пептидов в регуляции обмена веществ. Мет-энкефалин — пентапетид, возникающий в нервной ткани и изменяющий (ослабляющий) болевые ощущения. Он связывается с рецепторами, на которые воздействуют наркотики, например морфин, и представляет собой эндогенное вещество психотропного действия. Соматостатин - пептид, тормозящий освобождение из передней доли гипофиза синтезируемого там гормона роста - соматотропного гормона. Антаманид - циклический декапептид, образующий с Na+, Са2+ и некоторыми другими катионами комплексы, которые являются прообразами структур, ответственных за перенос ионов через биологические мембраны.

Аминокислоты соединяются друг с другом ковалентной пептидной связью. Образование ее происходит за счет a-аминогруппы (–NH 2) одной аминокислоты и a-карбоксильной (–СООН) группы другой с выделением молекулы воды.

В результате реакции поликонденсации можно получить соединения, составленные из многих аминокислотных остатков – полипептиды. При написании формулы линейных пептидов с известной последовательностью аминокислотных остатков начинают с N-конца (на конце пептида находится свободная a-аминогруппа), используя сокращенные обозначения аминокислот. Названия пептидов складываются из названий соответствующих аминокислот с суффиксом –ил , начиная с N-концевого остатка, – название С-концевой аминокислоты (содержит свободную a-карбоксильную группу) сохраняется. Например, аргинил-аланил-глицин-глутамил-лизин.

Каждый пептид содержит только одну свободную a-амино- и
a-карбоксильную группу, которые находятся на концевых остатках аминокислот. Эти группы и R-группы некоторых аминокислот могут быть ионизированы, поэтому пептиды могут нести заряды, и могут быть электронейтральными (т.е. иметь изоэлектрическую точку (ИЭТ). Это свойство пептидов используется для их разделения методами ионной хроматографии и электрофореза. Как и другие соединения, пептиды могут вступать в химические реакции, определяемые наличием у них групп -NH 2 , -COOH, и R групп-аминокислот. Одной из важных реакций для пептидов является реакция гидролиза. Реакция гидролиза всех пептидных связей путем кипячения растворов пептидов в присутствии сильной кислоты или щелочи используется при определении их аминокислотного состава и состава белков.

Гидролиз пептидных связей может быть осуществлен также действием некоторых ферментов, которые расщепляют пептидные связи избирательно, с образованием коротких пептидов. Например трипсин гидролизует связи образованные карбоксильными группами лизина, аргинина; химотрипсин-карбоксильными группами фенилаланина, тирозина, триптофана. Такой избирательный анализ оказывается очень полезным при установлении аминокислотной последовательности белков и пептидов.

Кроме пептидов, образующихся в результате частичного гидролиза молекул белка, существует много пептидов, встречающихся в живых организмах как свободные соединения.

Многие природные пептиды отличаются по своей структуре от белков; такие пептиды имеются во всех типах организмов. В структурном отношении пептиды небелковой природы весьма разнообразны: отличаются по размерам, наличию циклических структур, разветвленности, наличию D- и
a-аминокислот и, в некоторых отдельных случаях, по уникальному строению пептидной связи. Исходя из принципа взаимосвязи структуры и функций, биологические функции таких пептидов также очень многоплановы. Приведем несколько интересных примеров.

Карнозин и Ансерин. Эти дипептиды найдены в мышечных тканях позвоночных, в том числе и в мышцах человека. Оба они содержат b-аланин – структурный изомер a-аланина.

Эти дипептиды служат для поддержания постоянного рН в клетках мышц, т.е действуют как буферы, также они участвуют в сокращении мышц, в процессах окислительного фосфорилирования т.е в образовании АТФ.

Глутатион (g-глутамилцистеинилглицин) – трипептид, присутствует во всех животных, растениях и микроорганизмах.

Отличительная структурная особенность глутатиона, состоит в том, что глутаминовая кислота в составе этого пептида представляет для образования пептидной связи g-карбоксильную (а не a-карбоксильную группу). Существуют две формы глутатиона восстановленная (SH-глутатион) и окисленная (S-S-глутатион). Взаимопревращения одной формы в другую катализируется ферментом глутатионредуктазой.

В настоящее время известны лишь некоторые из физиологических функций глутатиона:

1) участие в транспорте аминокислот через клеточные мембраны;

2) поддержание восстановленного состояния железа (Fe +2) в гемоглабине;

3) входит в состав фермента глутатионпероксидазы, который защищает клетки от разрушающего действия Н 2 О 2 .

4) участвует в детоксикации ряда чужеродных для живой клетки соединений (галогенсодержащие алифатические или ароматические углеводороды) переводит их в водорастворимые соединения, которые выводятся из организма почками.

5) восстановленный глутатион защищает SH-группы белка от окисления, сам при этом превращается в окисленный.

Глутатион влияет и на технологические свойства зерна и муки. Восстановленный глутатион вызывает восстановление и разрыв дисульфидных связей в молекуле белков клейковины, т.е разрушает ее. Тесто из такой муки обладает плохими структурно-механическими свойствами), оно ослабляется, расплывается из него нельзя получить хлеб нормального качества.) Много глутатиона в старых дрожжах и зародышах зерновых, что следует учитывать в хлебопечении. Восстановленный глутатион способен активировать протеиназы (ферменты ращепляющие белки) зерна и муки, при этом начинается усиленно протекать протеолиз белков клейковины и вызванное им разжижение теста. Глутатион способствует накоплению в пиве азотистых соединений сравнительно большой молекулярной массы, что вызывает образование мути в пиве и ухудшает его потребительские свойства.

С 1981г. разрешено использовать в качестве низкокалорийной добавки для придания продуктам сладкого вкуса аспартам (торговое название). Аспартам в 200 раз слаще сахара и представляет собой метиловый эфир дипептида, состоящего из остатков аспарагиновой кислоты и фенилаланина.

У млекопитающих (в том числе у человека) вырабатываются пептиды обладающие гормональным регуляторным действием, причем диапазон приложения их действия и эффективность в организме очень разнообразны. Например, два циклических нонапептида вырабатывает гипофиз. Окситоцин стимулирует сокращение матки у беременных самок и выделение молока у кормящих самок. Вазопрессин обладает сильным антидиуретическим действием и участвует в контроле кровяного давления. Соматостатин – один из гормонов гипоталамуса – ингибирует синтез гормона роста человека в гипофизе, что приводит к задержке роста и развития тела.

В 1975г. открыта группа пептидов, которые оказывают влияние на передачу нервных импульсов. Их также называют опиатными пептидами, поскольку механизм их действия сходен с механизмом действия морфина и других опиоидов. Они присутствуют в очень малых количествах, как у позвоночных, так и у беспозвоночных. Эти вещества обладают сильным обезболивающим действием, а также участвуют в регуляции настроения и поведения.

Белки.

Полипептиды, содержащие больше 51 аминокислоты, относятся к белкам. Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Около 50% сухого вещества клетки приходится на белки.

Белки характеризуются определенным элементарным составом. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-24%), азота (15-18%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

Белками (протеинами, от греческого protas – первый, важнейший) называют высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Поразительно то, что все белки во всех организмах построены их одного и того же набора – 20-ти аминокислот, каждая из которых не обладает никакой биологической активностью. Что же тогда придает белку специфическую активность, одним ферментативную, другим, гормональную, третьим защитную и т.д.

Ответ довольно прост: белки отличаются друг от друга тем, что каждый имеет свою характерную для него аминокислотную последовательность.

Аминокислоты – это алфавит белковой структуры; соединив их в различном порядке можно получить бесконечное число последовательностей, а, следовательно, и бесконечное количество разнообразных белков, выполняющих различные биологические функции.

1. Ферментативная (каталитическая). В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими белками – ферментами. В настоящее время открыто около 300 различных ферментов, каждый из которых служит катализатором определенной биологической реакции. Синтез и распад веществ, их регуляция, перенос химических групп и электронов от одного вещества к другому осуществляется с помощью ферментов.

2. Строительная, структурная функция. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основным структурным материалом всех клеточных мембран всех органелл.

3. Двигательная функция. Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движение протоплазмы в клетке и т.д.) осуществляется белковыми структурами.

4. Транспортная функция. Перенос различных молекул, ионов осуществляется специфическими белками. Например, белок крови гемоглобин переносит кислород к тканям. Перенос жирных кислот по организму происходит с участием другого белка крови-альбумина.

5. Регуляторная функция. Регуляция углеводного, белкового, липидного обменов осуществляется с помощью гормонов, которые по своему строению относятся к белкам (инсулин) или пептидам (окситоцин, вазопрессин и др.).

6. Защитная – эту функцию выполняют иммуноглобулины (антитела). Они обладают способностью обезвреживать бактерии, вирусы, чужеродные белки, попавшие в организм извне. Процесс свертывания крови, защищающий организм от ее потери, основан на превращениях белка – фибриногена. Кератин – белок волосяного защитного покрова.

7. Фоторецепторные белки: например, родопсин, участвующий в зрительных процессах.

8. Резервные белки используются, как запасной материал для питания развивающегося зародыша и новорожденного организма – это белки семян зернобобовых культур, альбумин – яичный белок, казеин молока. Ферретин – белок животных тканей в котором запасено железо. Резервные белки являются важнейшими компонентами растительной и животной пищи.

Имеется много других белков, функции которых довольно необычны. Например, монеллин – белок, выделенный из африканского растения, имеет очень сладкий вкус. Его изучают как вещество нетоксичное и не способствующее ожирению, с целью использования в пищу вместо сахара. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержи белок, обладающий свойствами антифриза.

Технология многих производств основана на переработке белков, изменении их свойств; в кожевенной промышленности, при выделке мехов, натурального шелка, выработке сыров, хлеба и т.д.

Петиды – это полиамиды, построенные из a -аминокислот. По числу аминокислотных остатков в молекуле пептида различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называют олигопептидами , более 10 аминокислотных остатков – полипептидами . Природные полипептиды, включающие более 100 аминокислотных остатков, называют белками .

Строение пептидов

Формально пептиды можно рассматривать как продукты поликонденсации аминокислот.

Аминокислотные остатки в пептиде связаны амидными (пептидными ) связями. Один конец цепи, на котором находится аминокислота со свободной аминогруппой, называют N-концом . Другой конец, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называют С-концом . Пептиды принято записывать и называть, начиная с N-конца.

Название пептида строят на основе тривиальных названий, входящих в его состав аминокислотных остатков, которые перечисляют, начиная с N-конца. При этом в названиях всех аминокислот за исключением С-концевой суффикс “ин” заменяют на суффикс “ил”. Для сокращенного обозначения пептидов используют трехбуквенные обозначения входящих в его состав аминокислот.

Пептид характеризуется аминокислотным составом и аминокислотной последовательностью.

Аминокислотный состав пептида может быть установлен путем полного гидролиза пептида (расщепления до аминокислот) с последующим качественным и количественным анализом образовавшихся аминокислот методом ионобменной хроматографии или ГЖХ-анализом сложных эфиров аминокислот. Полный гидролиз пептидов проводят в кислой среде при кипячении их с 6н. HCl.

Одному и тому же аминокислотному составу отвечает несколько пептидов. Так, из 2-х разных аминокислот может быть построено 2 дипептида, из трех разных аминокислот – 6 трипептидов, из n разных аминокислот n! пептидов одинакового состава. Например, составу Gly:Ala:Val=1:1:1 отвечают следующие 6 трипептидов.

Gly-Ala-Val Gly- Val-Ala Val-Gly-Ala Val-Ala-Gly Ala-Gly-Val Ala-Val-Glu

Таким образом, для полной характеристики пептида необходимо знать его аминокислотный состав и аминокислотную последовательность.

Физико-химические свойства пептидов определяются аминокислотным составом, то есть пептиды могут быть нейтральными или заряженными, проявлять кислотные или основные свойства, они имеют изоэлектрическую точку и поэтому могут быть разделены электрофоретическими методами или же храматографически.

В природе существует два вида пептидов, один из которых синтезируется и выполняет физиологическую роль в процессе жизнидеятельности организма, другой образуется за счет химического или ферментативного гидролиза белков в организме или вне его. Пептиды, образующиеся в процессе гидролиза вне организма (in vitro), широко используются для анализа аминокислотной последовательности белков.

Ферментативное образование пептидов происходит в желудочно-кишечном тракте человека в процессе переваривания белков пищи. Оно начинается в желудке под действием пепсина, гастриксина и заканчивается в желудке под действием пепсина, гастриксина и заканчивается в кишечнике при участии трипсина, химотрипсина, амино- и карбоксипептидаз. Распад коротких пептидов завершается ди- и трипептидами с образованием свободных аминокислот, которые расходуются на синтез белков и других активных соединений.

Для многих природных пептидов установлена структура и роль. На рисунке отображены физиологическое значение и функциональная роль наиболее распространенных групп пептидов, от которых зависят здоровье человека и органолептические и санитарно-гигиенические свойства пищевых продуктов.

ПЕПТИДЫ - биополимеры, молекула к-рых построена из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью (-CO-NH-); в биохимии пептидами принято называть низкомолекулярные фрагменты белковых молекул, состоящих из небольшого числа аминокислотных остатков (от двух до нескольких десятков). Многие П. обладают биол, активностью. Гидролитическое расщепление П. катализируется специфическими ферментами - пептид-гидролазами (см.). Наиболее интересную и важную группу биологически активных П. составляют пептидные гормоны. К ним относятся: гормоны гипоталамуса: тиролиберин, гонадолиберин, соматостатин (см. Гипоталамические нейрогормоны); гормоны гипофиза: вазопрессин (см.), окситоцин (см.), адренокортикотропный гормон (см.), липотропин (см. Липотропные факторы гипофиза); гормон щитовидной железы - кальцитонин (см.); гормон поджелудочной железы - глюкагон , (см.); гормоны жел.-киш. тракта: секретин (см.), гастрин (см.), панкреозимин, а также ангиотензин (см.), брадикинин и каллидин (см. Медиаторы аллергических реакций). К природным П. относятся нек-рые антибиотики (грамицидин С и др.), ионофоры (антаманид и др.), ингибиторы протеиназ, яды змей и насекомых, а также биологически активные ди- и трипептиды: глутатион (см.), карнозин (см.) и ансерин (см.), принимающие участие во многих биохим, процессах, протекающих в клетке. Особую группу П. составляют эндогенные опиаты (см. Опиаты эндогенные), а также гормоны сна, стимуляторы памяти и другие так наз. нейропептиды.

Почти все биологически активные П., в т. ч. пептидные гормоны, кинины (см.), энкефалины и др., синтезируются в организме в виде белковых предшественников, из к-рых они образуются в результате специфического гидролиза определенных пептидных связей под действием пептид-гидролаз. П. выполняют важную функцию в организме. Гипоталамические нейрогормоны регулируют деятельность гипофиза, контролирующего функцию многих периферических эндокринных желез. П., обладающие морфиноподобным действием, влияют на механизмы восприятия болевых стимулов и другие процессы, протекающие в мозге. Вазопрессин, окситоцин, кортикотропин и меланотропин, помимо хорошо известных эффектов, оказывают влияние на поведение, память, мотивацию и обучение. Пептидные гормоны жел.-киш. тракта и Гипоталамические нейрогормоны, кроме тех органов, из к-рых они были выделены впервые, обнаружены в заметных количествах в различных структурах головного мозга.

Хим. и биол, свойства П. зависят от свойств пептидной связи и последовательности аминокислотных остатков в молекуле пептида. В каждом П., за исключением циклических, имеются аминный и карбоксильный концы молекулы (NH 2 - и COOH-концы соответственно). В общем виде структура П. может быть представлена в следующем виде:

Где R1, R2, R3, ..., Rn - боковые радикалы аминокислотных остатков. Пептидная связь имеет жесткую структуру, все ее атомы находятся в транс-положении и располагаются в одной плоскости. Наибольшими степенями свободы обладают связи, располагающиеся с двух сторон от альфа-углеродного атома, а именно связи - C α -NH- и C α -CO-, вокруг которых может вращаться вся пептидная цепь, что позволяет П. в р-ре принимать различную пространственную структуру - конформацию (см.).

В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав молекулы, пептиды называются ди-, три-, тетрапептидами и т. д., олигопептидами и полипептидами. Наименование П. начинается с названия аминокислоты, имеющей свободную a-NH2- группу, к к-рому прибавляется суффикс -ил. Суффикс -ил включается и в название всех остальных аминокислотных остатков, за исключением аминокислоты, имеющей свободную COOH-группу, название к-рой не изменяется. Например, трипептид NH 2 -Глу-Гис-Фен-COOH получил название глутамил-гистидил-фенилаланин.

П. являются амфотерными электролитами (см. Амфолиты) и обычно хорошо растворимы в воде. Поскольку П. способны нести электрический заряд, для препаративного разделения их смеси и очистки индивидуальных П. широко используют различные методы ионообменной хроматографии (см.) и электрофореза (см.), особенно высоковольтный электрофорез. Благодаря наличию асимметрических a-угле родных атомов П. обладают оптической активностью. Электронные переходы пептидной связи обусловливают существование полосы поглощения П. в ультрафиолетовой части спектра при 180-230 нм, а присутствие в П. остатков ароматических аминокислот- триптофана, тирозина и фенилаланина - объясняет наличие максимума поглощения в области 280 нм. На этих свойствах основаны нек-рые количественные методы определения П. Валентные колебания NH- и CO-групп обусловливают интенсивные полосы поглощения в инфракрасной части спектра при 3300 см -1 , 3080 см -1 и 1660 см -1 .

П. дают характерную цветную реакцию с нингидрином (см.), к-рый используется для проявления П. на бумаге после распределительной хроматографии или электрофореза. Существуют специфические реактивы, взаимодействующие с N-концевой аминогруппой П., такие, как фенилизотиоцианат, дансилхлорид, динитрофторбензол и др., позволяющие идентифицировать N-концевой аминокислотный остаток в П. Фенилизотиоцианат, кроме того, дает возможность последовательно отщеплять аминокислотные остатки от NH 2 -конца П. и т. о. устанавливать его первичную структуру (метод Эдмана). Знание структуры П. позволяет получать их синтетическим путем и широко использовать синтетические физиологически активные П. в мед. практике и при экспериментальных исследованиях.

Наиболее простой качественной реакцией на пептидную связь является биуретовая реакция (см.). Значительную трудность представляет собой количественное определение биологически активных П., т. к. они присутствуют в биол, жидкостях и тканях в ничтожных количествах. Поэтому для количественного определения индивидуальных биологически активных П. широко пользуются радиоиммунологическими методами (см.), обладающими высокой специфичностью и чувствительностью. С помощью радиоиммунологических методов получены практически все сведения об изменениях концентрации биологически активных П. в крови и тканях человека в норме и при различных патологических состояниях.

Библиография: Ашмарин И. П. и др. Олигопептиды мозга - анальгетики, стимуляторы памяти и сна, Молек. биол., т. 12, № 5, с. 965, 1978, библиогр.; Биохимия гормонов и гормональной регуляции, под ред. Н. А. Юдаева, с. 44, М., 1976; Дзвени Т. и Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки, пер. с англ., М., 1976; Ленинджер А. Биохимия, пер. с англ., М., 1976; Шредер Э. и Любке К. Пептиды, пер. с англ., т. 1-2, М., 1967-1969.